| Titre : | Mécanismes de signalisation des protéines G, voies et pathologies. (Méta synthèse) |
| Auteurs : | M SLIMANI, Auteur ; Khaoula HAMRI, Auteur ; Arbia FARHI, Auteur |
| Type de document : | texte imprimé |
| Editeur : | saida [algerie] : Université dr Moulay Tahar, 2023 |
| Format : | 109P / 27CM |
| Accompagnement : | CD |
| Langues: | Français |
| Mots-clés: | GTP ; GDP ; 5'GTPγS ; protéine G héterotrimique ; récepteur couplé à la protéine G ; RCPG ; docking ; MOE |
| Résumé : |
Au cours de cette étude bibliographique, nous avons abordé les caractéristiques des
protéines G sous différents aspectes structuraux, fonctionnels et leur implication dans les maladies. Elles se composent de trois sous unités distinctes : alpha, bêta et gamma. La sous-unité α est la principale composante fonctionnelle de la protéine G et joue un rôle clé dans l'interaction avec les nucléotides GDP (guanosine diphosphate) et GTP (guanosine triphosphate).Le domaine G, qui caractérise la plupart des GTPases, forme le site de fixation et d’hydrolyse des nucléotides ou mononucleotide-binding domain .Le domaine G est responsable de changements de conformation dépendant des nucléotides : il agit comme un commutateur moléculaire (switch) entre l'état désactivé lié au GDP et l'état activé lié au GTP. La partie pratique de cette étude vise à approfondir notre compréhension de l’interaction entre la sous unité α de la protéine G et les GDP/GTP par le biais d’une étude de docking moléculaire. Pour réaliser cette étude, nous avons sélectionné trois ligands : le GDP, le GTP et un analogue du GTP non hydrolysable (5'GTPγS). Ces ligands ont été choisis afin d'identifier la composition du site GTPasique de la sous unité α, ainsi que la nature des interactions et leurs affinités correspondantes. L’utilisation du logiciel MOE, nous a permis de prédire les interactions et d'estimer les affinités entre les sous-unités α et les ligands sélectionnés. L'affinité de liaison ou Score d’amarrage a été évaluée par l’énergie libre de liaison en Kcal ⁄ mol. Le ligand 5'GTPγS a présenté des énergies de liaison de l’ordre de -14.6644 Kcal⁄mol suivie du GTP de l’ordre -9,5571 Kcal ⁄mol et du GDP de l’ordre de-8.9847 Kcal ⁄mol. Le site de fixation et d’hydrolyse des nucléotides ou mononucleotide-binding domain du GDP/GTP est composé de : Ala 48, Glu50, Ser51, Gly52, Lys53, Ser54, Thr55, Arg201, Thr 204, Val224, Glu268.L’ion Mg 2+ est lié au phosphate α, phosphateβ Phosphateγ du GTP, Et au phosphate α, phosphate β du GDP, et au phosphate α phosphate γ de l’analogue GTP. Grâce à cette approche, nous avons pu identifier la composition du site GTPasique et caractériser les interactions spécifiques entre les sous-unités α et les ligands GDP, GTP et analogue du GTP non hydrolysable. Il est important de noter que les résultats de docking ne sont que des prédictions informatiques et doivent être validés expérimentalement. Cependant, les visualisations 2D peuvent aider à comprendre les résultats et à formuler des hypothèses sur les interactions protéine-ligand. |
Exemplaires
| Code-barres | Cote | Support | Localisation | Section | Disponibilité |
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| aucun exemplaire |
Documents numériques (1)
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